Zeitaufgelöste EPR an Radikalpaaren
Proteine der Photolyase/Cryptochrom-Proteinfamilie zeigen nach Photoanregung aus dem volloxidierten Zustand ihres Flavin-Kofaktors eine Elektronentransfer-Reaktion, die über eine Kette von drei Tryptophanen abläuft und zu einem mit der zeitaufgelösten EPR detektierbaren Radikalpaarzustand führt.
Abbildung: Tryptophan-Kette in Escherichia coli CPD-Photolyase, die am Elektronentransport vom Trp-306 zum Flavin (FAD) beteiligt ist. Rot markiert sind hier die beiden Partner des Radikalpaars, das an der Proteinoberfläche gelegene terminale Tryptophan (Trp-306) und der im Protein verborgene Flavin-Kofaktor (FAD).
Zur theoretischen Beschreibung der EPR-Signale dieser Radikalpaare findet die Theorie gekoppelter Radikalpaare (CCRP) Anwendung.
Literatur
- S. Weber
Light-driven enzymatic catalysis of DNA repair: a review of recent biophysical studies on photolyase
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Photoactivation of the flavin cofactor in Xenopus laevis (6-4) photolyase: observation of a transient tyrosyl radical by time-resolved electron paramagnetic resonance
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